Weitere Schwerpunkte tropenmedizinischer Forschung der Sektionsmitglieder betreffen Leishmaniose und Malaria, wobei Malaria sich zunehmend zu einer sektionsübergreifenden Forschungsthematik des BNI entwickelt. Die Arbeitsgruppe Leishmaniose setzte ihre Forschungen zur Rolle der zellulären Hitzeschock-Antwort während der Säugetierstadien von Leishmania-Parasiten fort. In genetischen Selektionsexperimenten wurden Gen-Fragmente isoliert, die zusätzlichen Schutz gegen Hitzestress sowie verbesserte Persistenz im Säugetierwirt vermitteln. Außerdem wurde ein neues Mitglied der Hsp60-Stress-Proteinfamilie in Leishmania identifiziert; seine subzelluläre Lokalisation sowie das stadienspezifische Expressionsmuster wurden analysiert. Mitglieder der Arbeitsgruppe Biochemische Parasitologie haben in Fortführung der Untersuchungen zum Redox-Status bei Plasmodium falciparum durch Mutationsanalysen die Bedeutung des C-Terminus der plasmodialen Thioredoxin-Reduktase für die Katalyse zeigen können. Ferner gelang es, bei P. falciparum ein Gen nachzuweisen, das für ein bifunktionelles Protein mit den Aktivitäten der Ornithin-Decarboxylase und der S-Adenosylmethionine-Decarboxylase kodiert. Solch eine Organisation dieser beiden regulatorischen Enzyme in der Polyaminsynthese ist bisher von anderen Organismen nicht bekannt und könnte aufgrund daraus resultierender plasmodienspezifischer Unterschiede in der Expression und Proteinstruktur Ansatzpunkte für die Entwicklung von Malariamedikamenten bieten.

Weitere Forschungsaktivitäten, die von anderen Forschergruppen der Sektion bearbeitet wurden, betrafen Faltung und Assemblierung von heptahelikalen Membranproteinen, untersucht am Beispiel des bakteriellen Rhodopsins. Es konnte gezeigt werden, daß mehrere der Transmembranbereiche keine strukturelle Autonomie besitzen, und ihre Konformation somit durch Wechselwirkungen mit benachbarten Helices festgelegt wird. Ferner wurden regulatorische Mechanismen der humanen Immunantwort analysiert, wobei die Untersuchungen sich auf die Rolle der EGR-Transkriptionsfaktoren in der Regulation der Zytokinexpression konzentrierten, aber auch die Etablierung eines Modellsystems betrafen, um die funktionelle Interaktion dieser immunregulatorischen Proteine mit anderen Transkriptionsfaktoren zu klären. Auch wurde die Bedeutung des Faktor H und weiterer Mitglieder dieser Proteinfamilie, deren Beteiligung und deren molekulare Funktion bei der Infektion und während des Schutzes des Wirtsgewebes analysiert. Erfolgreich waren auch experimentelle Ansätze zur Verbesserung des Mikrosporidiennachweises, die als Standardmethoden in die Routinediagnostik übernommen wurden.

Rolf D. Walter

Scientific Staff Prof. Dr. Rolf D. Walter,     Chairman and Head Biochemical Parasitology Prof. Dr. Dietrich W. Büttner,     Head Department of Helminthology and Entomology Privatdozent Dr. Joachim Clos,     Head Leishmaniasis Research Privatdozent Dr. Egbert Tannich,     Coordinator Amoebiasis Programme Dr. Otto Berninghausen Dr. Iris Bruchhaus Dr. Heike Bruhn Dr. Frank Ebert Privatdozent Dr. Klaus D. Erttmann Dr. Peter Fischer Dr. Elke Fleckenstein Dr. Michaela Gallin Prof. Dr. Rolf Garms Privatdozentin Dr. Kimberley J. Henkle-Dührsen Dr. Sylvia Krobitsch Dr. Thomas F. Kruppa Privatdozent Dr. Matthias Leippe Dr. Eva Liebau Dr. Hannelore Lotter Dr. Jürgen Lüneberg Dr. Thomas Marti Dr. Sylke Müller Prof. Dr. Justus Schottelius Privatdozentin Dr. Christine Skerka Dr. Gabriele Wildenburg Dr. Ute Willhoeft Privatdozent Dr. Peter F. Zipfel Visiting Scientists Dr. Wolfgang Prodinger Institute for Hygiene and Microbiology, University of Innsbruck, Austria Dr. Sakari T. Jokiranta Haartman Institute, University of Helsinki, Finland Amabir Singh Sidhu, Jawaharlal Nehru University, New-Delhi, India Anna Timanova-Gospodinova, Bulgarian Academy of Sciences, Sofia, Bulgaria

Immune electron microscopy of a Leishmania donovani promastigote stained with anti-Cpn60.2 antibodies and 10 nm protein-A gold particles: the heat shockprotein Cpn60.2 (GroEL) localizes to the mitochondrial matrix of the parasite. n = nucleus; mt = mitochondrium; fl = flagellum